Ugrás a tartalomhoz

Állattan

dr. Bakonyi Gábor, dr. Juhász Lajos, dr. Kiss István, dr. Palotás Gábor

Mezőgazda Kiadó

A sejtek mozgása

A sejtek mozgása

A soksejtűek több sejttípusa, például az embrionális sejtek, a gerinctelen állatok testfolyadékának számos sejtje, a fibroblaszt sejtek, a fehérvérsejtek néhány típusa, valamint sok egysejtű lény (amőbák) állábak (pseudopodiumok) segítségével amőboid mozgásra képes. A képződő állábak egyaránt szerepet kapnak a mozgásban, az aljzathoz való rögzülésben és a táplálékfelvételben. A sejt meghatározott pontjain, a tapadási helyeken rögzül az aljzathoz. Álláb a sejt bármely pontján képződhet. Kialakulásának helyén a szol állapotú endoplazma előrepréselődik, a képződés irányában a gél állapotú ektoplazma elvékonyodik. Ennek révén az endoplazma a membránt maga előtt tolva kitüremkedést hoz létre. A szol állapotú endoplazmában az aktin diffúz, nem polimerizálódott globuláris állapotban van, míg az álláb kialakulási helyén polimerizálódik és más fehérjemolekulákkal összekapcsolódik. A sejt belső szervecskéi részben az aktinmiozin rendszer működése révén a haladás irányában a nyúlványba folynak. A haladási iránnyal ellentétes végen a sejt nyúlványai fokozatosan elvékonyodnak, belső anyaguk a sejttestbe áramlik. A sejt membránjának tapadóképessége a képződő állábakon a legerősebb, míg a régebbieken, illetve a mozgás irányával ellentétes állásúakon fokozatosan megszűnik. Ez lehetővé teszi, hogy mindig a haladási iránynak megfelelően rögzüljenek a legerősebben.

Egyes egysejtűek (például Vorticella spp.) sejtizmocska segítségével változtatják helyzetüket. A sejt alapi részéről kiinduló összhúzékony fehérjefilamentumokat tartalmazó rost biztosítja a sejt rögzítését, valamint elmozdulását.

A soksejtű állatok izomsejtjei a többi sejthez viszonyítva sokkal nagyobb mennyiségben tartalmaznak összehúzódásra képes aktinmiozin komplexet. Ahhoz, hogy a kontrakció végbemehessen, az aktinfilamentum egyik végének rögzített állapotban kell lennie. Az izomsejtek sejthártyáját szarkolemmának, míg plazmáját szarkoplazmának nevezik.

A harántcsíkolt izmok miofibrillumaiban a kettős fénytörés mértéke szakaszonként váltakozva eltérést mutat. A kevésbé kettősen fénytörő csíkot nevezték izotróp (I), míg az erősebben fénytörőt anizotróp (A) csíknak. A vékony és vastag filamentumok (miofilamentumok) összekapcsolódva a rost egész hosszában futó miofibrillumokat alkotnak. A miofibrillumok működési egysége a nyugvó sejtekben a szarkoméra (sarcomera), amely egy összehúzódásra képes aktinmiozin komplexet jelent. A szarkoméra határait a ,,Z” vonalak (Krause-féle lemezek) jelentik (1.5. és 1.6. ábrák). A ,,Z” vonalak az „I” csíkok közepén húzódnak, azokat kétfelé tagolják. A vékony filamentumok egyik végükkel a ,,Z” lemezhez kapcsolódnak, míg a másik végük a miozinfilamentumok közé nyúlik be, a szarkoméra közepe felé. A harántcsíkolatot az „I” és a ,,A” csíkok váltakozó, a szomszédos szarkomérákban megismétlődő elhelyezkedése alakítja ki. Az „A” csík közepén világos „H” sáv különíthető el, amelynek közepén a sötét „M” vonal látszik. Az „M” vonal a miozinmolekulákat összekötő fehérjemolekulákból álló középlemez. Az izomrost összehúzódásakor a szarkoméra határait képező „Z” vonalak közelítenek egymáshoz, az „I” csík elvékonyodik, a „H” sáv pedig szinte eltűnik.

1.5. ábra - A vázizomzatot alkotó harántcsíkolt izomrost felépítése és a miofibrillumok működésének (1–4) alapelve(a folyamat magyarázata a szövegben található). A: anizotróp csík, ak: aktinfilamentum, am: aktinmonomer, Ca: kalcium ion, fi: miofibrillum, H: H-sáv, I: izotróp csík, ih: izomrost hártyája, ik: ideg-izom kapcsolat, lt: longitudinális tubulus, M: M-vonal, mf. miozin fej, mi: miozinfilamentum, mo: motoros ideg velőshüvelyű axonja, sm: sejtmag, sz: szarkoméra felépítése nyugalmi és összehúzódott állapotban, tc: terminális ciszterna, tm: tropomiozin, tr: troponin komplex, tt: transzverzális tubulus, Z: Z-vonal (Több szerző nyomán módosítva)

kepek/1.5.abra.png


A harántcsíkolt izomzatnak két típusa van. Az egyik a test mozgatását végző vázizomszövetet, a másik a szívizomszövetet építi fel.

A vázizomzatot sok sejtmagvú óriás rostok (fiber) alkotják (1.5. ábra). Ezek az embrionális élet során a mezodermális eredetű embrionális izomsejtek (myoblastok) összeolvadásából jöttek létre. A sejtmagvak száma egy rostban akár több ezer is lehet. A rostok hosszúsága néhány millimétertől több tíz centiméterig terjedhet. A sejtmagok közvetlenül az izomrost plazmamembránja (szarkolemma) alatt, tehát a rost perifériáján helyezkednek el. A harántcsíkolt izomrostok fő tömegét a miofibrillumok teszik ki, a szarkoplazma aránya általában jóval kisebb.

A szívizomsejtek egy sejtmagvúak. Az ovális sejtmag a sejt közepén helyezkedik el. A szívizomsejtek hosszúsága 50–150 µm közötti, és a vázizomrostokhoz viszonyítva vékonyabbak. A sejtek közötti réskapcsolat lehetővé teszi az ingerület gyors terjedését. A szívizomrost össze nem olvadt sejtekből áll, ezért a rost el is ágazhat. Az egymás után következő sejtek membránjainak találkozási helyein az ujjszerű betüremkedések révén jellegzetes, fénymikroszkóppal is látható, úgynevezett Eberth-féle vonalak (intercalaris korongok) jönnek létre (1.6. ábra). Az interkaláris korongban az aktinfilamentumok rögzítését többek között az aktinin- és vinkulin-fehérjék végzik. A szívizomsejtekben a harántcsíkolat a vázizomhoz képest fénymikroszkóppal vizsgálva gyengébben figyelhető meg, ugyanis kevesebb miofibrillumot tartalmaz.

1.6. ábra - A: a szívizomsejt felépítésének részlete, valamint B: a két sejt találkozásának térbeli képe az Eberth-féle vonalban. ak: aktinfilamentum, Ev: Eberth-féle vonal, mi: miozinfilamentum, mk: mitokondrium, Mv: M-vonal, ny: membránnyúlványok, rf: rögzítő fehérjeszálak, sh: sejthártya, Zv: Z-vonal (Geier és Lindner nyomán módosítva)

kepek/1.6.abra.png


Az izom-összehúzódás során a miofibrillumokat alkotó aktin- és miozin-filamentumok elcsúsznak egymás mellett. A folyamatot a vázizomzat ábrájához (1.5. ábra) kapcsoltan mutatjuk be, de az alapvetően megegyezik a szívizom működési elvével is. A harántcsíkolt izom rostjaiban a vékony filamentum aktinból és a troponin-tropomiozin alegységekből polimerizálódott komplex. A troponin egyik alegysége kalcium megkötésére képes. A kalcium az ingerület hatására az izomrost sima endoplazmatikus retikulumából (szarkoplazmatikus retikulum) szabadul fel. A kalcium megkötése megváltoztatja a troponinkomplex, rajta keresztül az egész vékony filamentum szerkezetét (konformációját), így szabaddá válnak az eddig fedett kötési helyek. A vastag filamentum miozinfejeiben ekkor végbemegy az ATP hidrolízise, és a fejek kötődnek a vékony filamentumhoz. Az ATP-molekulák bontásából származó energia a miozinfejek elfordulását („bólintását”) váltja ki. Az ATP hidrolíziséből keletkezett kémiai energia ekkor alakul át mechanikai energiává. A miozinfejek az aktinszálon „lépegetnek”, így a két filamentum egymás mellett elcsúszik. A vékony filamentumok az „M” vonal felé közelítenek. Mindaddig, amíg újabb ATP nem jut a miozin feji részéhez, a kötés fennáll. Ha ATP kapcsolódik a miozin feji részéhez, akkor a két filamentum közötti kapcsolat oldódik, visszaáll a nyugalmi állapotban jellemző helyzet, azaz a miozinfejek lazán vagy egyáltalán nem kötődnek a vékony filamentumokhoz. Addig, amíg az izom ingerületet kap és elegendő ATP áll rendelkezésre, ez a működési ciklus ismétlődik, másodpercenként akár 50–100-szor is. Amikor az izomrost szarkolemmájához kapcsolódó idegvégződésben (1.5. ábra) az ingerület hatására felszabadul az átvivő anyag (általában acetilkolin), az megváltoztatja a membrán permeábilitását. A gyorsan beáramló Na+-ionok kiváltják az akciós potenciált, ami végigfut a rost felszínén és a rost belsejébe mélyen behatoló, keresztirányú transzverzális tubulusokon. Ez utóbbiak a szarkolemma betűrődései, általában a Z-vonal szintjében futnak. Az impulzust a transzverzális tubulusok vezetik be a rost belsejébe, ahol az áttevődik a szarkoplazmatikus retikulumra. A szarkoplazmatikus retikulumból kialakult terminális ciszternákban és a hosszanti, longitudinális tubulusaiban tárolt Ca2+ felszabadul. Mivel a szarkoplazmatikus retikulumnak szarkomérákat borító részei is vannak, ezért annak teljes hosszában biztosítja a Ca2+ hozzáférhetőségét (1.5. ábra). Tekintve, hogy az ingerületi folyamat továbbterjedése milliszekundumokon belül megy végbe, az összes szarkoméra gyakorlatilag egy időben húzódik össze. Ha az összehúzódás megtörtént, akkor a kalciumionok újból a ciszternákba kerülnek, az acetilkolin enzimatikusan lebomlik. A Ca2+-pumpa működéséhez és az izom relaxációjához ATP szükséges. Ha az izomrost újabb ingerületet nem kap, a kalciumszint olyan mértékben lecsökken, hogy a rost összehúzódása leáll. A szívizomsejtek plazmájában lévő szarkoplazmatikus retiretikulum tubulusrendszere a vázizomhoz képest kevésbé fejlett, különösen a longitudinális tubulusok fejletlenek.

Az izomsejteknek természetesen nyugalmi állapotban is folyamatosan szükségük van ATP-re, amely lehetővé teszi az aktív iontranszportot, a membránpotenciál és a sejt belső környezetének állandóságát. Az izom-összehúzódás alkalmával az ATP-felhasználás a többszörösére nő.

A klasszikus értelemben vett simaizomsejtek alakja általában hosszúkás, megnyúlt, a két végén kihegyesedő, ritkábban elágazó formájuk is előfordul. Hosszúságuk 15 μm és 1 mm között változik. Sejtmagjuk pálcika alakú, a sejt középvonalában helyezkedik el. Az összehúzódott sejtekben a sejtmagok hullámos vagy spirálisan feltekert képet mutathatnak. Az összehúzódást ezekben a sejtekben is az aktinmiozin komplexek hozzák létre, de a vékony és vastag filamentumok nem alkotnak szarkomérákat, illetve miofibrillumokat. Az aktinfilamentumok nem rendeződnek el szabályos alakzatban a vastag filamentumok körül, mint a harántcsíkolt izomrostokban. A miozin filamentumok körül nagyobb számban fordulnak elő aktinfilamentumok, mint a harántcsíkolt izomban. Az aktin filamentumok egy része az intermedier filamentumokkal közösen a plazmamembránhoz is kapcsolódik (sötét foltok). A többletben lévő aktinfilamentumok között is kialakulnak kötési helyek (sötéttestek). A simaizmok vékony filamentumai tartalmaznak tropomiozint, de a troponinkomplex hiányzik belőlük. A simaizomsejtek összehúzódó képessége, erőkifejtése a harántcsíkolt izomrostokhoz képest kisebb mértékű, de tartós működésre képesek.

A helikális izom sejtjeiben az egymással párhuzamosan álló szomszédos miofibrillumok azonos felépítésű szakaszai egymáshoz képest elcsúszva, a térben spirális (helikális) felcsavarodást mutatnak (1.7. ábra). Metszeti képükön ebből eredően ferde harántcsíkolat figyelhető meg. A sejtek összehúzódó képessége jó. Ilyen izomtípus fordul elő például a fonálférgek és a gyűrűsférgek bőrizomtömlőjében.

1.7. ábra - A: helikális izomsejt, B: egy kiemelt részlet térbeli felépítése. ak: aktinfilamentum, fi: fonálféreg izomsejtjének metszete, mi: miozin, sh: sejthártya, sm: sejtmag, sz: szarkoplazmatikus retikulum tubulusa, Zp: Z-pont (Rosenbluth, Heumann és Zebe nyomán módosítva)

kepek/1.7.abra.png


A paramiozin típusú izom sejtjeiben a miofibrillumok hosszanti lefutásúak, a miozinhoz paramiozin is kapcsolódik. Az ilyen izom igen kis energiafelhasználással hosszú ideig tartó kontrakciót tesz lehetővé. Ez az izomféleség található a kagylók záróizmában.