dr. Horváth József - dr. Gáborjányi Richard
Mezőgazda Kiadó
Az egészséges növény szöveti sejtjeiben aktív oxigénformák keletkeznek, amelyek akkumuláció folytán toxikussá válhatnak a sejt számára. A sejtek azonban több antioxidáns tulajdonságú molekulával és jellegű folyamattal rendelkeznek. Ide tartoznak a kismolekulájú, nem enzimatikus antioxidánsok (aszkorbát, glutation, E-vitamin stb.), az egyes enzimek (aszkorbát-peroxidáz, dehidroaszkorbát-reduktáz, glutation-S-transzferáz, glutation-reduktáz, szuperoxid-dizmutáz, kataláz, peroxidáz stb.), valamint több összetett enzimrendszer, amely képes hatékonyan védelmezni azokat a sejtalkotókat, amelyekben lokalizáltak.
A szuperoxid-dizmutáz fémtartalmú enzim. A növényvilágban három alapvető formáját azonosították. Attól függően, hogy milyen fémet tartalmaz és hol fordul elő, megkülönböztetünk Cu/Zn-SOD-t, Mn-SOD-t, Fe-SOD-t. A Cu/Zn-SOD elsősorban az eukarióta szervezetek citoplazmájában és/vagy a kloroplasztisz sztrómájában található. A Mn-SOD a prokarióta szervezetekre jellemző, de megtalálható az eukarióta szervezetek mitokondriális mátrixában is. A Fe-SOD a prokariótákon kívül néhány eukarióta család kloroplasztiszában is megtalálható.
Az enzim a szuperoxid (•O2–) dizmutációját katalizálja. Az így keletkezett hidrogén-peroxid (H2O2) az előbb leírt módokon, pl. kataláz segítségével alakul át vízzé (H2O) és oxigénné (O2). A szuperoxid dizmutázt jelentős antioxidánsnak tekintik. Azonban állati és baktérium-sejtekben, ahol megemelkedett aktivitását észlelték, a sejtek halálát okozta, ha a kataláz nem volt képes semlegesíteni a keletkezett hidrogén-peroxidot (H2O2). Egyes feltételezések szerint a SOD képes a hidrogén-peroxidból (H2O2) hidroxil gyök (•OH) keletkezését is katalizálni; feltehetően ez a mechanizmus magyarázza a hidroxil gyöknek a membránkötött átmeneti fémektől távol eső károsítását (Yim et al., 1990).
Jelentős antioxidáns, az egész sejten belül megtalálható. Képes közvetlenül reakcióba lépni a szuperoxiddal (•O2–) és a hidroxil gyökkel (•OH), valamint képes a hidrogén-peroxidot (H2O2) aszkorbát-peroxidáz segítségével – Halliwell-Asada-ciklus – átalakítani.
[D]
Az oxidált aszkorbát dehidroaszkorbát-reduktáz segítségével, glutation terhére regenerálódik; ez utóbbi regenerálódását a glutation-reduktáz és a NADPH biztosítja.
A glutation redukált (GSH) és oxidált (GSSG) formája, valamint a glutation-reduktáz (GR) jelentős szerepet játszik a hidrogén-peroxid (H2O2) lebontásában a citoszolban és a kloroplasztiszban szerveződött összetett rendszerben, a Halliwell-Asada-ciklusban. A glutation-S-transzferáz a xenobiotikumok méregtelenítésében vesz részt. Hasonlóan az aszkorbáthoz, a glutation is képes közvetlen reakciókra.
Fontos még megemlíteni mint nem enzimatikus antioxidánst, az E-vitamint (α-tokoferol), amely a membránok kettős lipidrétegében található, és védelmet nyújt a lipid-peroxidáció ellen. Az oxidált vitamin az aszkorbát-glutation ciklusban nyeri vissza redukáló képességét.
Az alábbi antioxidáns-rendszereken kívül számos flavonoid komplex képes antioxidánsként működni, gátolva a lipid-peroxidációt.
A hidrogén-peroxidot (H2O2) vízzé (H2O) és oxigénné (O2) katalizáló vasporfirin prosztetikus csoportot tartalmazó enzim megtalálható a legtöbb aerob élő szervezetben. Jelentős szerepet játszik a peroxiszómák és a glioxiszómák hidrogén-peroxid- (H2O2) szintjének csökkentésében. Szerepe a növény–kórokozó kölcsönhatásokban is jelentős. A kataláz disszociációs állandója magas, így kis mennyiségű hidrogén-peroxid (H2O2) átalakításának katalizálásánál nem túl hatékony, pl.: ha 1 mg katalázt elegyítünk 10 mM-os hidrogén-peroxid- (H2O2) oldattal, akkor 4000 mol H2O2/perc teljesítménnyel katalizálja a reakciót, míg ugyanennyi kataláz 10 μM-os hidrogén-peroxid- (H2O2) oldatban csak 2 μmol/perc. Ebben az esetben az előzőleg leírt rendszer jóval hatékonyabb, mint a kataláz. Az is lehetséges, hogy bizonyos stresszhelyzetekben, amikor a NADPH-igény nagy, a kataláz szerepe megnövekedik.