Ugrás a tartalomhoz

Tej és tejtermékek a táplálkozásba

Csapó János, Csapóné Kiss Zsuzsanna

Mezőgazda Kiadó

3.6. Enzimek, hormonok, szerves savak

3.6. Enzimek, hormonok, szerves savak

Az enzimek az élő sejtekben keletkeznek, és meghatározott kémiai reakciókat katalizálnak. Minden növényi és állati szervben megtalálhatók, ahol az anyagcsere-folyamatokat irányítják; a szervezet biokatalizátorai. Nagymolekulájú, szerves vegyületek, amelyek az élő szervezeten kívül is megtartják katalizáló hatásukat. A tej és a tejtermékek előállítása során fontos szerepet töltenek be, mert egyrészt felhasználhatjuk őket sok élelmiszer előállításához, másrészt meg kell akadályoznunk a működésük következtében fellépő romlási folyamatokat. Az alapanyagok nagy részének jelentős az enzimtartalma, amelyek feldolgozásához további enzimdús segéd- és járulékos anyagokat használnak. Napjainkban még csak a tudásunk kezdetén tartunk e területen, hisz az élővilágban fontos szerepet játszó több tízezer enzim közül csak mintegy kétezret ismerünk. Az enzimek nemcsak gyorsítják a szubsztrátok átalakulását, amelyre hatnak, hanem meghatározzák a folyamat jellegét is.

A sejtekben zajló kémiai átalakulásokra jellemző, hogy nagy részük rendkívül gyors, és a folyamatok kiegyenlített közegben, állandó nyomás, hőmérséklet és pH mellett mennek végbe. A hőmérséklet növelése, a pH és az egyéb tényezők változása fokozza a reakció sebességét, a sebesség azonban az élő szervezetben biokatalizátorokkal, enzimekkel növelhető. Az élő szervezetben szinte minden folyamatban enzimek vesznek részt. Az enzimek specifikus katalizátorok, csak adott anyag vagy meghatározott anyagcsoport átalakulását segítik, aminek következtében rendkívül sok enzim van az élő szervezetben. Az enzimek nagy részének működése szabályozott. Az enzimfehérjék szerkezete lehetővé teszi, hogy a katalizátor működése leálljon vagy meginduljon. Ez a szabályozás az enzim szerkezetének (konformációjának) változásától függ és nem mond ellen a termodinamika törvényeinek.

Az enzimek elnevezésére és csoportosítására három különböző módszer használatos:

  • Az enzim nevét szubsztrátjának nevéből „-áz” képzővel alakítják ki, ilyen a laktózt bontó laktáz, a keményítőt hidrolizáló amiláz vagy a lipideket bontó lipáz.

  • A másik elv szerint az enzim által katalizált folyamat nevéhez teszik az „-áz” képzőt, így nevezték el a hidrolízist katalizáló enzimeket hidrolázoknak, a foszfátgyököt az egyik szubsztrátról a másikra átvivőket transzfoszforilázoknak, a szubsztrátot karboxilcsoportjától megfosztókat dekarboxilázoknak vagy az oxidációs folyamatokat katalizálókat oxidázoknak.

  • A harmadik csoportba azok a triviális nevek tartoznak, amelyek annyira ismertté váltak az idő folyamán, hogy megváltoztatásuk nem lenne célszerű. Ilyen pl. a növényekben található fehérjebontó enzim, a papain, a gyomorban a fehérjéket hidrolizáló pepszin, vagy a borjak gyomrában található, a tej kazeinjét bontó kimozin.

A Nemzetközi Biokémiai Unió Enzimológiai Albizottsága (EC) 1964-ben javaslatot tett az egységes enzimológiai nómenklatúra elfogadására. Ezek szerint az enzim elnevezésekor figyelembe kell venni a folyamatot, amelyet az enzim katalizál, és a szubsztrátot, amelyre az enzim hat. Például a tirozin oxidációját katalizáló enzimet nem elegendő tirozináznak nevezni, hanem az oxidációra is kell utalni; tehát a helyes elnevezés tirozinoxidáz. Az eddig felfedezett enzimeket a Nemzetközi Biokémiai Unió javaslata szerint a következő hat főcsoportra oszthatjuk:

EC–1 oxido-reduktázok,

EC–4 liázok,

EC–2 transzferázok,

EC–5 izomerázok,

EC–3 hidrolázok,

EC–6 ligázok.

A főcsoportokon belül több alcsoport van, amelyek az enzim által megtámadott kötés kémiai természetében különböznek egymástól. A decimális kódrendszerben minden enzim kódjele az EC betűkkel kezdődik, az első szám a felsorolt főcsoportok sorszámával azonos, a második és harmadik szám az alcsoportokat jelöli, a negyedik pedig az enzim egyedi száma. Az újonnan felfedezett enzimeket az alcsoporton belül mindig a következő számmal látják el. Bizonyos esetekben az enzimek elnevezésekor a kódszámon kívül megjelölik az enzim származási helyét is, erre azért van szükség, mert többféle élő szervezet vagy szerv is gyakran előállít azonos hatású enzimet. Az ilyen, azonos katalízist előidéző, de különböző származású enzimeket izodinámiás enzimeknek hívjuk.

Az enzimek fajlagosak, azaz csak egy reakciótípus, sőt a legtöbb enzim csak egyetlen szubsztrátum meghatározott reakciójának katalizálására alkalmas. Az enzimeknek ezt a jellemző tulajdonságát fajlagosságnak nevezzük. Megkülönböztetünk reakciófajlagosságot, amely az enzim által katalizált reakció típusára vonatkozik, és szubsztrátfajlagosságot, amely az enzimeknek a szubsztráthoz való viszonyával foglalkozik. A reakciófajlagosság azt jelenti, hogy egy enzim csak egy típusú kémiai reakció katalízisére képes. Az enzimek reakciófajlagossága az aktív centrumuk és ezen belül elsősorban kofaktoruk szerkezetével kapcsolatos. A reakciófajlagosság minden enzimre vonatkozik, ezért ez az enzimek csoportosításának és korszerű elnevezésének az alapja.

A szubsztrátfajlagosság azt jelenti, hogy egy bizonyos enzim a reakciófajlagossága által megszabott katalízises hatását csak egy meghatározott szerkezetű és összetételű szubsztrát reakciójára tudja kifejteni. Egyes enzimek szubsztrátfajlagossága a sztereoizomerekre is kiterjed. Az enzimek optikai fajlagossága magyarázza azt a tényt, hogy az élő szervezetek nagy része az L-aminosavakat és ezek peptidjeit teljes mértékben hasznosítani tudja, a D-aminosavakat és vegyületeiket viszont nem. Az élesztősejtek viszont csak a D-sorbeli hexózokat képesek alkohollá és szén-dioxiddá erjeszteni. A tejsavbaktériumok viszont enzimrendszerükkel az egyszerű cukrokból mindig azonos téralkatú D- vagy L-, illetve racém tejsavat termelnek. Vannak olyan enzimek is, amelyek szubsztrátfajlagossága csak a szubsztrát kémiai jellegének és főbb szerkezeti elemeinek azonosságára tart igényt. Ilyenek pl. az állati és növényi eredetű lipázok, amelyek a különböző szénláncú és telítettségű zsírsavak glicerinésztereit egyaránt le tudják bontani.

3.6.1. Az élelmiszer-tudomány szempontjából legfontosabb enzimek

Oxidoreduktázok. Az oxidoreduktázok hidrogén- vagy elektronátvitelt, esetleg oxigénbevitelt katalizáló enzimek. Elsősorban energiafelszabadító folyamatokban vesznek részt. A levegő oxigénjének részvételével lejátszódó energiatermelés az aerob anyagcsere, a levegő oxigénje nélküli pedig az anaerob anyagcsere. Bonyolult, sok közbülső lépcsőn keresztül lejátszódó folyamat, hogy az élő szervezetekben az oxidáció során az energia ne egyszerre, hanem kis adagokban szabaduljon fel. Az élőlények az oxidációt fokozatos hidrogénátadással végzik, aminek vége a hidrogén oxidációja vízzé. Ezeket a reakciókat az oxidoreduktáz enzimek katalizálják, amelyek egy része a szubsztrátról, a hidrogéndonorról hidrogént hasít le. Az enzimek a hidrogéndonort oxidálják, a hidrogénakceptort pedig, amelynek a lehasított hidrogént átadják, redukálják. Az oxidoreduktázok ezen képviselőit dehidrogenázoknak is nevezik. Vannak olyan enzimek is, amelyek a szubsztrátról lehasított hidrogént a molekuláris oxigénnek adják át, mely reakció során víz keletkezik. Ezeket az oxidoreduktázokat oxidázoknak nevezzük, melyek csak az aerob anyagcserét folytató élő szervezetekben fordulnak elő.

Az oxidoreduktázok egy további, kisebb csoportja, az oxigenázok, a szubsztrátok oxigénfelvételét katalizálja. Más enzimek szintetikus folyamatokban hidrogénezést segítenek elő; ezek a hidrogenázok. A Nemzetközi Biokémiai Unió által összeállított enzimrendszerben az oxidoreduktázok az első osztályt képezik, ezért az enzimek kódszámának első tagja mindig 1. Az osztályon belül 17 csoportot különböztetünk meg, amelyek a hidrogéndonor kémiai felépítésében különböznek egymástól. Ezeket a csoportokat a négytagú kód második számjegye jelöli. A csoportokon belüli további felosztás a hidrogénakceptortól függ.

Mivel az oxidoreduktázoknak ismert összetételű, a hordozófehérjékhez lazán kötött kofaktoruk van, ezért kémiai összetételük alapján az alábbi alcsoportokra oszthatók fel: piridinenzimek, flavinenzimek, heminenzimek.

Piridinenzimek. A piridinenzimekben a nikotinsavamid-adenin-dinukleotid (NAD+) és a nikotinsavamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADP+) koenzimek fordulnak elő. Mindkettő molekulájában piridin eredetű atomcsoport van, amely közvetlenül részt vesz a redoxifolyamatokban. A NADP+ csak annyiban különbözik a NAD+-tól, hogy benne egy foszfátgyökkel több van, amely az adenin mellett lévő ribózgyűrű második szénatomjához kapcsolódik. Ezek az enzimek kezdik meg a több lépcsőből álló biológiai oxidációt, annak első folyamatait, a dehidrogénezést, vagyis ezek az enzimek érintkeznek közvetlenül az energiaszolgáltatásra hivatott szubsztráttal. Minden szubsztrát dehidrogénezését az illető szubsztrátra fajlagos piridinenzim végzi. Miután a fehérjerész kapcsolatot teremtett az oxidálandó anyaggal, a koenzim megköt két atom hidrogént.

A szubsztrát tehát a hidrogénátadás következtében oxidálódik, a piridinenzim koenzimje pedig reverzíbilisen redukálódik. A redukált piridinenzimek oxidációját, vagyis eredeti állapotába való visszaállítását más dehidrogenázok végzik.

Ezen enzimek közül például a tejsav dehidrogenáz a piroszőlősav–tejsav átalakulást katalizálja.

Flavinenzimek. A flavinenzimek koenzimjei a flavin-mono- és dinukleotidok. A mononukleotid (FMN) valójában a riboflavinfoszfát, amelyből a riboflavin azonos a B2-vitaminnal, amely szerkezeti szempontból egy N-atomot tartalmazó hármas gyűrűnek (6,7-dimetil-izoalloxazin), valamint egy öt szénatomos cukoralkoholnak (D-ribitol) a vegyülete. A koenzimben a cukoralkohol ötödik szénatomjához még egy foszforsav is kapcsolódik, tehát a kofaktor lényegében a B2-vitamin foszfátja. A flavin-adenin-dinukleotid (FAD) egy adenilsavval kapcsolódó riboflavin-foszfát.

A flavinenzimek rendszerint a biológiai oxidáció második lépcsőjében játszanak fontos szerepet, amikor a redukált piridinenzimektől átveszik a szubsztrátból származó két hidrogénatomot. A piridinenzimeket tehát oxidálják, miközben önmaguk redukálódnak. A hidrogén felvételét a flavin heterogyűrűs izoalloxazinja végzi, miközben leukoflavinná alakul. A redukált flavinenzimek eredeti alakjukat a biológiai oxidáció következő szakaszában nyerik vissza. A flavinenzim-sorozat egyes tagjai nem a biológiai oxidáció közbenső hidrogénközvetítői, hanem olyan enzimek, amelyek az anyagcserében részt vevő vegyületek közvetlen oxidációjára képesek. Az ilyen flavinenzimek autooxidációval redukálódnak, ugyanis redukált alakjuk közvetlenül oxidálódik a molekuláris oxigénnel.

A közvetlen oxidációt végző flavinenzimek közül az aminosav-oxidázok és a glükóz-oxidázok a legnagyobb jelentőségűek. Az aminosav-oxidázok közvetve dezaminálják az aminosavakat, mert a reakció során keletkező iminosavakból a megfelelő ketosav keletkezik.

Ezeknél az enzimeknél a molekuláris oxigén a hidrogénakceptor, ezért a reakció eredményeként hidrogén-peroxid keletkezik, ami sejtméreg, ezért gondoskodni kell a gyors elbontásáról. Ezt a feladatot a kataláz enzim végzi, az ilyen enzimmel nem rendelkező szervezetekben pedig egy ketosav segítségével történik meg a H2O2 elbontása.

Heminenzimek és oxigenázok. A heminenzimek közé tartozó kataláz az állati szervezetek egyik legelterjedtebb enzimje, amely csak az anaerob mikroorganizmusokból hiányzik. Egyben egyike a leghatásosabb enzimeknek is, mert egy molekula kataláz percenként 5 millió H2O2-t bont le szinte robbanásszerű hevességgel. A katalázaktivitás vizsgálatával az élelmiszer-analitikában a tőgygyulladásos eredetű tejet lehet kimutatni.

Az oxigenázokhoz olyan oxidoreduktáz enzimek tartoznak, amelyek szubsztrátjukba oxigén beépülését katalizálják. Az enzimek egy része két atom oxigén bejuttatására képes, ezért ezeket dioxidázoknak, az egy oxigént bejuttatókat monooxigenázoknak vagy hidrolázoknak hívjuk.

A lipoxigenázok a dioxigenázokhoz tartozó olyan enzimek, amelyek számos növényben képződnek, és meghatározott telítetlen zsírsavakat, monohidro-peroxidokká alakítanak át. A lipoxigenázok elsősorban a linol és linolénsav, valamint az arachidonsav átalakítását katalizálják, az olajsavra teljesen hatástalanok. A lipoxigenázok olyan fémproteinek, amelyek aktív centrumában Fe2+-ionok találhatók, amelyek az aktiválódás során Fe3+-ionokká alakulnak. A lipoxigenáz I. csak a szabad zsírsavak átalakulását katalizálja, és belőlük szigorúan meghatározott cisz-transz konfigurációjú terméket hoz létre. Így pl. linolsavból a 9- vagy 13-hidroperoxid-származék képződését katalizálja. A lipoxigenáz II. nemcsak a szabad, hanem az észterkötésben lévő zsírsavakra is hat, és a linolsavból egyidejűleg mind a 9-, mind a 13-hidroperoxidot előállítja, sőt egyéb oxidációs terméket is képez.

Transzferázok. A transzferázok különböző atomcsoportok, gyökök átvitelét katalizálják a szubsztrátról egy másik molekulára. Az átvitt csoport lehet foszfát-, szulfát-, metilgyök, cukorrész, aminocsoport, nukleotidrész és más egyéb vegyület is. A transzferázok fontos szerepet töltenek be az erjedési folyamatokban, az aromaképződésben, a gyümölcsérésben és sok alapvető biológiai szintézisben. Az élelmiszer-tudomány számára a legfontosabb transzferázok a következők: foszfotranszferázok, glikoziltranszferázok és aminotranszferázok.

Hidrolázok. Olyan enzimek, amelyek szubsztrátjuk kovalens kötéseit víz részvételével bontják, amely reakciók reverzíbilisek. A legtöbb hidroláznál azonban az egyensúlyi helyzet annyira a hidrolízis irányába tolódik el, hogy a folyamat gyakorlatilag irreverzíbilis, így a hidrolázok főleg a lebontási folyamatokban vesznek részt. Az élelmiszer-technológusok számára egyik legfontosabb enzimcsalád csoportokra bontása a szubsztrátokban megtámadott kötés szerkezete alapján lehetséges. A 11 ilyen csoportból az élelmiszertudomány számára csak az első 6 csoportnak van jelentősége.

A hidrolázokhoz tartozó észterázok olyan enzimek, amelyek a karboxil- és szervetlen észterek vízfelvétel közben lejátszódó bomlását, tehát hidrolízisét katalizálják. A hidrolízis során az észterekből ismét szerves, illetve szervetlen savak és alkoholok keletkeznek. Az észterázok által a karboxil-észterekben megtámadott kötés a következő:

A foszfát-észterekben az észterázok a következő szerkezetű kötést hidrolizálják:

Az észterázok a kötés hidrolízisét csak egy bizonyos egyensúlyi állapot eléréséig katalizálják, amely egyensúly helye a reakció körülményeitől (pH, hőmérséklet) és a folyamatban lévő anyagok kémiai természetétől függ.

A lipázok elsősorban a glicerin zsírsavakkal képzett hármas észtereit, a triacil-glicerineket vagy triglicerideket hidrolizálják. A zsiradékok trigliceridjeiben különböző szénatomszámú és telítettségű zsírsavak lehetnek észteresített állapotban. A lipázok általában relatív szubsztrátfajlagosságú enzimek, így a zsiradékok különbözősége ellenére is képesek mindegyik variáció hidrolízisét katalizálni, a lebontás sebessége azonban esetenként más és más. Minél hosszabb és minél telítetlenebb a trigliceridben lévő zsírsav szénlánca, annál gyorsabb az enzimkatalízis.

A lipázok fokozatosan bontják le a triglicerideket, tehát a reakció első lépésében diglicerid, majd monoglicerid keletkezik, és csak ezután válik a hidrolízis teljessé. A lipázok nemcsak a glicerideket, hanem az egy- és kétértékű alkoholok hosszabb-rövidebb szénláncú zsírsavakkal képzett észtereit is képesek bontani. A lipázok legfontosabb lelőhelyei az emlősök hasnyálmirigye és mája, a ricinusmag, az olajosmagvak, a gabonamagvak, a tej, az egyes penészgombák és baktériumok. Az izodinámiás (különböző eredetű) lipázok az egyes szubsztrátokat más hatékonysággal bontják. A májban lévő észteráz például a rövid szénláncú zsírsavak észtereit, a hasnyálmirigy és a ricinus lipáza a hosszú láncú zsírsavakat tartalmazó lipideket hidrolizálja gyorsabban.

A lipázok annál aktívabbak, minél nagyobb az olaj és víz közötti fajlagos határfelület, vagyis minél kisebbek az emulgeált olajcseppek. A lipázmolekula hidrofób feje az olajcseppen megkötődik, és az enzim aktív centruma kifejti hatását a szubsztrát észterkötésére. A lipáz aktív centrumában leucin-oldallánc van, amely a szubsztráttal hidrogénkapcsolatot létesít, és ezzel az aktív centrumhoz orientálja. A lipázok általában gyengén lúgos közegben maximális aktivitásúak. Eredetüktől függően optimális pH-juk 7,0–8,8, hőmérsékleti optimumuk 30–40 °C között van. Katalizáló hatásukat a kalciumionok fokozzák, mert ezek a felszabaduló zsírsavakat oldhatatlan kalciumsók alakjában lekötik. Katalizáló hatásukat gyakran –30 °C-ig is megtartják, ami a zsírtartalmú húsok és zöldségfélék hűtve tárolásakor lehet jelentős. Technológiai alkalmazásuk elsősorban a kíméletes zsírbontásnál lehetséges; sajtgyártásnál a mikroorganizmusok által termelt lipázt a sajtaroma fokozására lehet hasznosítani. Tejcsokoládé-gyártásnál a tejzsírok csekély hidrolízisével a termék tejes karakterét lehet növelni.

Glikozidázok. A glikozidázok olyan enzimek, amelyek az O-glikozid, N-glikozid és az S-glikozid szerkezetű szubsztrátokat hidrolizálják. Az O-glikozidokat bontó enzimeket karbohidrázoknak vagy O-glikozidázoknak, az N-glikozidokat bontó enzimeket nukleozidázoknak vagy N-glikozidázoknak, az S-glikozid kötést bontó enzimet pedig tioglikozidázoknak vagy S-glikozidázoknak hívjuk. Élelmiszer-kémiai szempontból a karbohidrázoknak van a legnagyobb jelentőségük, amelyek az egyszerű cukrokból felépített összetett szénhidrátokat bontják. A karbohidrázokat szubsztrátjuk összetétele alapján két nagy csoportra osztjuk. Az első csoportba tartozó oligoszacharázok vagy oligázok oligoszacharidokat hidrolizálnak. Elnevezésük a szubsztrátból „áz” képzővel történik, ami mellett görög betűvel megjelöljük a glikozidos kötés téralkatát is, mert az oligoszacharázok szubsztrátfajlagosságuk miatt nagyon érzékenyek az oligoszacharidoknak erre a tulajdonságára. A karbohidrázok másik nagy csoportja a nem cukorszerű összetett szénhidrátokat, a poliszacharidokat hidrolizálják, ezért ezeket a karbohidrázokat poliszacharázoknak nevezzük. Az oligoszacharázok közül legfontosabb enzimek az α-glükozidáz, a β-glükozidáz, az α-galaktozidáz, a β-galaktozidáz, a β-fruktozidáz és az α-ramnozidáz. A poliszacharázok legfontosabb képviselői a β-amiláz, az amiloglükozidáz, az α-amiláz és az izoamiláz, a celluláz és a pektinázok.

A glikozidázok tejipari szempontból legfontosabb enzime a β-galaktozidáz vagy laktáz, amely a galatóznak azokat a glikozidjait hidrolizálja, amelyekben a glikozidos hidroxil β-térállású. Legfontosabb ilyen oligoszacharid a laktóz, ezért az enzimet laktáznak is nevezik. A laktázt az élelmiszeriparban olyan termékek előállítására használják, ahol a tejcukor jelenléte nem kívánatos. Fontos szerepe van a laktózérzékeny fogyasztók számára készülő tápszerek tejpor részének laktózmentesítésében. Ezekhez a műveletekhez immobilizált laktáz-készítményeket is eredménnyel alkalmaztak. A β-galaktozidáz néhány nem cukorszerű glükozid hidrolízisét is katalizálja. A laktáz olyan élesztőtörzsekben található, amelyek a tejcukrot erjesztik, de megtalálhatók a mandulában, a tejsavbaktériumokban és egyes penészgombákban, valamint az emlősállatok és az ember emésztőnedveiben is. Az izodinámiás laktázok pH-optimuma 4,2–7,0 közötti, hőfokoptimuma pedig 38 °C körül van. Az emlősállatok és az ember újszülöttjei emésztőnedveikben kiválasztanak laktázt, ami az állatoknál és eredetileg az embernél is a szoptatás befejeződése után megszűnik. A mérsékelt égöv alatt élő emberek többségénél azonban a felnőttkorban is általánossá vált tejfogyasztás következtében a tejcukoremésztés képessége az élet egész tartama alatt megmarad.

Ugyancsak a glikozidázokhoz tartozik a lizozim, amely olyan, globulin típusú fehérje, ami sok állati szövetben, váladékban, a tojásfehérjében, a növényi nedvekben és néhány penészgombában megtalálható. A peptidoglikánokat hidrolizálja, azaz a Gram-pozitív baktériumok sejtfalát, az ezt alkotó mureint oldja. A lizozimot a sajtgyártásnál a csíraszám csökkentésére lehet használni, mert vele a klosztridiumos puffadás veszélye mérsékelhető.

Proteázok. A proteázok az aminosavakból felépített fehérjéket és peptideket bontják az aminosavakat összekapcsoló peptidkötés hidrolízisével. Hatásmechanizmusuk alapján két nagy csoportra osztjuk őket: az első csoportba tartozó peptidázok (exopeptidázok) az aminosavakból felépülő molekulalánc valamelyik végén lévő utolsó vagy utolsó előtti peptidkötését hidrolizálják. A dipeptidázok is az exopeptidázok közé tartoznak, mert ezek az enzimek a dipeptidekben lévő egyetlen peptidkötést bontják. A proteázok másik csoportjába tartozó proteinázok (endopeptidázok) az aminosavláncok belső, középső peptidkötéseinek hidrolízisét katalizálják. A peptidázok tehát a fehérjék és a peptidek molekulaláncának végéről aminosavakat hasítanak le, a proteinázok viszont a szubsztrátok belső, nem terminális peptidkötéseit hidrolizálják. A proteázok további felosztása egyrészt a megtámadott peptidkötés helye és összetétele, másrészt az enzim aktív centrumában lévő csoportok alapján lehetséges.

A proteázok két fő csoportján belül számunkra a következő enzimek a legfontosabbak: az exopeptidázok közül az aminopeptidázok, a karboxipeptidázok és a dipeptidázok, az endopeptidázok közül a szerin proteinázok, a tiolproteinázok, a savas proteinázok és a fémtartalmú proteinázok. Mind a peptidázoknak, mind a proteinázoknak közös jellemzője, hogy csak olyan peptidek és fehérjék hidrolízisét tudják katalizálni, amelyek a természetben előforduló α-helyzetű aminocsoporttal rendelkező L-aminosavakból épülnek föl. A D-konfigurációjú aminosavak peptidjeire a proteázok hatástalanok.

Az aminopeptidázok általában kismolekulájú peptideket bontanak, de egyesek bontják a nagyobb peptideket, sőt a fehérjéket is. Támadási pontjuk a szubsztrát molekulaláncának szabad aminocsoporttal rendelkező végén van. Az emlősök belében, vérében, az élesztőgombákban, valamint egyes penészekben és baktériumokban találhatók. A különböző eredetű aminopeptidázok pH-optimuma 7,0–9,0 között van. A katepszin C olyan peptidáz, amely ugyan a szabad aminocsoporttal rendelkező láncvégen támad, de nem az utolsó, hanem az utolsó előtti peptidkötést hidrolizálja, így a szubsztrátról nem aminosavat, hanem dipeptidet hasít le.

A karboxipeptidázok rövid láncú peptidek hidrolízisét katalizálják, de nagyobb molekulájú szubsztrátokra is hatásosak lehetnek. A karboxipeptidáz A és B aktív centrumában cink-, illetve kobaltiont tartalmaz, a karboxipeptidáz C aktív centrumában ezzel szemben szerin található. Hasonlóan szerin peptidáz a katepszin A is. A karboxipeptidázok támadási pontja a szubsztrát szabad karboxilcsoportot tartalmazó vége, illetve az itt található peptidkötés.

Karboxipeptidázokat termel többek között az emlősök hasnyálmirigye, amelyben keletkezésekor még inaktív állapotú prokarboxipeptidáz van jelen, ami az emésztőcsatornában található tripszin hatására aktív karboxipeptidázzá alakul. A pH-optimuma 7,5. Az enzimek ezen csoportjába is sorolhatók olyanok, amelyek a C-terminális végről dipeptideket hasítanak le. Ilyen exopeptidáz a karboxikatepszin.

A dipeptidázok olyan peptidkötéseket tudnak bontani, amelyik egyik oldalon szabad karboxilcsoporttal, a másik oldalon pedig szabad aminocsoporttal szomszédos. Ez a helyzet csak akkor állhat fenn, ha a peptid dipeptid, vagyis olyan vegyület, amely két, peptidkötéssel összekapcsolt aminosavból áll. A dipeptidázok az élővilágban rendkívüli módon elterjedtek, az élesztősejtekben, a penészgombákban, a malátában és az emlősök emésztő rendszerében is megtalálhatók. Sok dipeptidáz enzimet azonosítottak, amelyek közül jó néhány abszolút szubsztrátfajlagosságú. Optimális pH-juk 7,0–8,0 között van.

Az alkalikus mikrobaproteázok közül élelmiszer-technológiai szempontból a szubtilizin a legfontosabb, amely hatását 7–11 pH-tartományban fejti ki. A biológiailag aktív mosószerek fontos alkotórésze. Az enzim nem szubsztrátfajlagos, majdnem minden fehérjét lebont. Az alkalikus penészproteázok a baktériumproteázoknál kevésbé hőstabilak, és 60 °C felett gyorsan inaktiválódnak, ami alkalmazásukat erősen korlátozza. A tiolproteinázok vagy más néven SH-proteinázok aktív centrumában cisztein-oldallánc van, amely a katalízis során a szubsztráttal átmenetileg tioésztert képez. Katalizáló hatásukat 4,5–10,0 pH-tartományban fejtik ki, optimumuk pH = 6,0–7,5 között van. A relatív szubsztrátfajlagosságú tiolproteázok közül számunkra a növényi eredetű papain endopeptidáz a legfontosabb. Mivel a többi növényben lévő fehérjebontó enzim tulajdonságai hasonlítanak a papainéhoz, ezért a növényi eredetű proteinázokat papain típusú enzimeknek nevezik. A papain és rokon enzimjei növényi eredetűek. Jellegzetes tiolenzimek, amelyek glutationnal, ciszteinnel és kén-hidrogénnel aktiválhatók, oxidálószerekkel viszont gátolhatók. Gyengén savas közegben, eredetüktől függően, 5,0–6,5 pH között fejtik ki optimális katalizáló hatásukat. Egyes növényi eredetű proteázok felhasználhatók a húsok érésének gyorsítására, a hús puhítására, a húsok érlelése közben ugyanis olyan proteolitikus folyamatok zajlanak le, amelynek következtében a szívós, rágós hús megpuhul és íze is javul.

A savas proteinázok vagy karboxil proteinázok aktív centrumában két karboxilcsoport van, amelyek közül az egyik disszociált, a másik disszociálatlan formában van. Katalizáló hatásukat a 2,0–7,0 pH-tartományban fejtik ki, igen különböző optimumértékek mellett. Nem szubsztrátspecifikusak, a legtöbb fehérjét bontják. A karboxil proteinázok közül élelmiszer-tudományi szempontból a pepszin és a kimozin, valamint a mikrobiális eredetű proteinázok fontosak. Az emlősök tápláléka fehérjetartalmának emésztése a gyomorban kezdődik meg. A gyomor falában inaktív alakban termelődő pepszinogén a gyomorba jutva az erősen savanyú közeg hatására aktív pepszinné alakul. A pepszinogén aktiválódása során összesen hat peptid hasad le, amelyek a pepszin aktív csoportjához kötődve megakadályozták a katalizáló hatást. Ezen peptidek együttes molekulatömege 7500. A pepszin a természetben előforduló csaknem minden fehérjét képes rendkívül erélyesen és gyorsan lebontani. Kivételt képeznek ez alól az állati szervezetekben vázanyag szerepét betöltő, hálózatos szerkezetű szkleroproteinek (pl. hajkeratin), továbbá az elasztin és a nyers kollagén. A pepszines fehérjebontás eredményeként először nagy- és közepes molekulájú polipeptidek, majd néhány aminosavból álló peptidek és végül aminosavak keletkeznek. A táplálékban lévő fehérjék pepszines hidrolízise azonban nem jut el az aminosavakig való lebontásig; a félig megemésztett táplálék az emésztőcsatorna későbbi részében más proteázok hatására bontódik le aminosavakig. A pepszin 1,5–2,2 pH-érték között működik optimálisan, semleges vagy lúgos közegben irreverzíbilisen hatástalanná válik. Hőérzékeny, 50 °C felett inaktiválódik. Katalizálóképessége olyan peptidkötések lebontására a leggyorsabb, amelyek szabad karboxilcsoportot és aromás oldalláncot tartalmazó aminosavakkal szomszédosak.

A kimozin (rennin, oltóenzim) olyan endopeptidáz, amely a fiatal, még szopós emlősök gyomrában található. Ez az enzim is inaktív alakban jön létre, amely 4,5 pH körül alakul át aktív kimozinná. A kimozin elsősorban a tej kazeinjének hidrolízisét katalizálja, aminek eredményeként a kolloidálisan oldott kazein kalciumsójából egy 8000 molekulatömegű, oldható glükopeptid és kalcium-parakazein keletkezik. A kimozin optimális pH-ja 6–7 között van, 9 pH-ig nem inaktiválódik irreverzíbilisen. Fontos alkalmazási területe a tejipar, ahol a tej alvasztására (édes alvasztás), a túró és a kazein előállítására a savas kezeléssel együtt is használják.

Amidázok és amidinázok. A hidrolázok e csoportjába azok az enzimek tartoznak, amelyek egyes savamidokban, amidinokban és nitrilekben a szénatomok és nitrogénatomok közötti kötések hidrolízisét katalizálják. Az e csoportba tartozó enzimek tehát a peptidkötés kivételével minden C–N közti kötést hidrolizálnak. Az aminosav-dezaminázok és dezamidinázok egyes bázikus aminosavak nitrogéntartalmú csoportjainak hidrolízises leválását katalizálják. Ilyen enzim az aszparagináz, a glutamináz és az argináz. Az aszparagináz az aszparaginról víz segítségével ammóniát hasít le, miközben aszparaginsav, a glutamináz pedig a glutaminról ugyancsak ammóniát hasít le, miközben glutaminsav keletkezik. A májban előforduló argináz (amidináz) az arginint hasítja víz segítségével ornitinné és karbamiddá. Ezek az enzimek a mikroorganizmusokban és a növényi szervezetekben is megtalálhatók. A hidrolázok e csoportjába még sok élelmiszer-tudományi és biokémiai jelentőségű enzim tartozik. Közülük néhányat a katalizált reakcióval együtt az alábbi összeállítás tartalmaz:

nikotinamidáz:

nikotinsavamid + H2O → nikotinsav + NH3,

citrullináz:

citrullin + 2H2O → ornitin + CO2 + NH3,

pantotenáz:

pantoténsav + H2O → pantoinsav + β-alanin,

kreatinináz:

kreatinin + H2O → kreatin,

nitriláz:

nitril + H2O → karboxilsav + NH3,

riboflavináz:

riboflavin + H2O → ribitol + lumikróm,

tiamináz:

tiamin + H2O → pirimidin rész + tiazol rész.

Liázok. A C–C, a C–O és a C–N, valamint egyéb kötéseket bontanak nem hidrolízissel és nem redoxfolyamattal. A reakciótermékek egyike mindig kettős kötést tartalmaz. Ellenkező irányú katalízis esetén telítetlen szubsztrátokba építenek be atomcsoportokat. Segítségükkel biológiailag aktív vegyületek alakulnak ki, és szerepük van az intermedier anyagcserében is.

Izomerázok. A szubsztrátmolekulán belül szerkezetváltozást katalizálnak anélkül, hogy ezalatt a szubsztrát összetétele megváltozna. Az izomerizáció típusa alapján vannak racemázok és epimerázok, cisz-transz izomerázok, intramolekuláris oxidoreduktázok, intramolekuláris transzferázok, intramolekuláris liázok és egyéb liázok. Az előbbi enzimek az átalakított vagy átvitt csoportok kémiai jellegében, illetve a szubsztrát összetételében különböznek egymástól. Közülük élelmiszer-technológiai szempontból a cukor izomerázoknak van legnagyobb jelentőségük.

Ligázok (szintetázok). Két molekula kapcsolódását katalizálják, miközben energiaforrásként az adenozin-trifoszfát vagy más nukleozid-trifoszfátok pirofoszfát kötéseiben lévő energiát használják fel. Egy A+B folyamatra a következő reakcióegyenletek írhatók fel:

A + B + ATP → A – B + ADP + ortofoszfát,

A + B + ATP → A – B + AMP + pirofoszfát.

A ligázok az élő sejtekben lejátszódó anyagcsere kulcsenzimjei, amelyek minden energiát igénylő szintézis katalízisében részt vesznek. A ligázokat a létesített kötéstípus alapján osztják csoportokra: C–O kötést létesítő, C–S kötést létesítő, C–N kötést létesítő, C–C kötést létesítő és foszfátésztereket létesítő enzimek. A ligázok nagy részénél általánosan használatos a szintetáz elnevezés is, amelyet a reakciótermék nevéhez kapcsolnak. Az aszparagin szintetáz enzim a következő reakciót katalizálja:

L-aszparaginsav + NH3 + ATP → L-aszparagin + pirofoszfát + AMP.

A CO2 megkötését katalizáló ligázokat karboxilázoknak hívják, amelyek közül a piroszőlősav karboxiláz oxálecetsavat hoz létre az alábbi reakció során:

piroszőlősav + CO2 + H2O + ATP → oxálecetsav + ortofoszfát + ADP.

A ligázokon kívül egyes liázok és transzferázok is katalizálnak molekula-összekapcsolódást. Ezeket az enzimeket szintetázoknak hívjuk, amelyek által katalizált folyamatok nem járnak együtt a ligázokra jellemző energetikai átalakulásokkal.

3.6.2. Enzimek a tejben

3.6.2.1. A tehéntej enzimei

A tehéntejben több mint 40 enzimet mutattak ki. A legtöbbjük az emlőmirigyben szintetizálódik, de néhány a vérből kerül a tejbe. A zsírfázisban az enzimek koncentrációja különbözik a fölözött tejétől. Az észteráz három alakban fordul elő a tejben, amelyek közül a B formának a legnagyobb az aktivitása az érett tejben, míg az A és C észterázok a kolosztrumban vannak túlsúlyban. A tejelválasztás zavarát a tejben lévő A észteráz aktivitásának jelentős emelkedése kíséri.

A tejben öt lipáz jelenlétét mutatták ki. A legtöbbjük a kazeinhez kapcsolódik. Az egyik lipáz a lipoprotein lipázzal azonos. Az enzimaktivitás mértéke a tehén vemhességi állapotától függ. A lipolitikus aktivitás masztitisz esetében megnő, a laktációs periódus végére viszont lecsökken. Úgy tűnik, hogy a lipázok aktivitása a tejben vagy nagyon alacsony, vagy a zsírgolyócskák túl jól védettek a gyors lipolízissel szemben.

A tej tartalmaz egy endogén (azaz nem bakteriális eredetű) proteázt, amely a kazeinhez kötődik. A kolosztrumban az aktivitása észrevehetően magasabb, mint a tejben. Mind a savas, mind az alkalikus proteáz megtalálható a tejben. Ezeken az endogén enzimeken túl a tej tartalmaz még pszichrotróf baktériumok által termelt proteázokat és lipázokat is.

Az alkalikus foszfatáz a zsírgolyócska-membránban, a savas foszfatáz pedig a tejszérumban található. A laktáció alatt és amikor a tejelválasztásban zavar lép fel, az alkalikus foszfatáz koncentrációja megnő, a savas foszfatázé pedig lecsökken. A peroxidázaktivitás nagysága a takarmány típusától, az évszaktól, a tehén vemhességi állapotától függ. A tejelválasztás zavara esetén szintén nagyobb az aktivitása a kolosztrumban és a tejben. A peroxidáz az emlőmirigyben szintetizálódik, a legnagyobb koncentrációban előforduló tejenzim; koncentrációja a savófehérje 1%-a. A mikroorganizmusok is termelnek egy szerkezetében és hatásában a tejperoxidázhoz hasonló enzimet.

A xantin oxidáz két genetikai variánsként, dimer és tetramer formában fordul elő a tejben. Az oltóenzim ezeket a polimereket kisebb egységeikre bontja. A xantin oxidáz aktivitása a laktációs periódus alatt nő, és akkor is magasabb, amikor a tej növekvő mennyiségű szomatikus sejtet tartalmaz. Mivel mindegyik variáns enzim molibdénatomot tartalmaz, a tej enzimaktivitása kapcsolatban van a molibdéntartalommal. A xantin oxidáz a zsírgolyócskamembránhoz kapcsolódik. Azt gondolják, hogy ez az enzim felelős a tej oxidált ízének kialakulásáért.

Az amiláz főleg a savófehérje laktoglobulin frakciójában helyezkedik el; a tejben mind α, mind β formában előfordul. Ribonukleázból négy variánst (A-D) mutattak ki a tejben. A ribonukleáz-A-ról feltételezik, hogy az azonos a hasnyálmirigyribonukleáz A-val. A katalázaktivitás a kolosztrumban és a tejelválasztás zavara esetén magasabb, ezért a katalázteszt használatát javasolják a tőgybetegség kimutatására.

A tehéntej lizozimtartalma nagyon kicsi (kb. 13 μg/100cm3). Ennek az enzimnek az aminosav-szerkezete lényegesen különbözik az anyatej és a tojásfehérje lizozimjától. A tejben lévő lizozim koncentrációja nagyobb a kolosztrum periódus alatt és csökken a laktáció végére. A tejelválasztás rendellenességét a lizozimaktivitás lényeges növekedése kíséri. Ha a tőgy Staphylococcus aureusszal fertőzött, a mikroorganizmusok száma gyorsabban csökken a tej magas lizozimkoncentrációja esetén.

A következő enzimek koncentrációja jelentős még a tejben: N-acetil-glükózamináz, aldoláz, β-glükuronidáz, laktát dehidrogenáz, laktóz szintetáz, szulfhidril oxidáz. A tehéntej tripszininhibitort is tartalmaz, amelynek koncentrációja megnő a masztitisz alatt.

3.6.2.2. Az anyatej enzimei

Az anyatej sok enzimből többet tartalmaz, mint a tehéntej. Ez különösen a lizozimra vonatkozik, ami 40 mg/100 cm3 az anyatejben, azaz háromezerszerszer több, mint a tehéntejben, ahol koncentrációja csak 13 μg/100cm3. Az anyatej több, néha lényegesen több enzimet tartalmaz a következőkből: aldoláz, amiláz, diasztáz, β-glükuronidáz, kataláz, lipáz, proteáz és transzamináz. Másrészről az anyatej peroxidázaktivitása csak huszada a tehéntejének, és az alkalikus foszfatáz, a ribonukleáz és a xantin oxidáz aktivitása is alacsonyabb az anyatejben, mint a tehéntejben. Több, mint 30 enzimet mutattak ki az anyatejben, amelyek a vérből származnak, a szekretoros epiteliális sejtekben szintetizálódnak vagy az emlőmirigy szintetizálja azokat.

Az anyatej két lipázt tartalmaz. Az egyiket, a lipoprotein lipázt, a szérum aktiválja, a másikat az epesók. Mindkettőnek exogén aktivátorokra van szükségük, hogy a tejtriglicerideket illetően elérjék maximális aktivitásukat. Az epesók által aktivált lipáz az anyatejben 460 egység aktivitással túlsúlyban van a lipoprotein lipázzal szemben, ami csak két egység aktivitással van jelen a tejben. 6,5-es pH-nál és epesók jelenlétekor a tejben lévő összes triglicerid kevesebb, mint 30 perc alatt hidrolizál, jóllehet az epesók hiányában ez a lipáz enzim a zsírt egyáltalán nem támadja meg. Az anyatejben a tárolás hatására kialakuló avasságot a lipoprotein lipáz okozza. Az anyatejben lévő magas lipázaktivitás miatt spontán zsírhidrolízis lép fel hűtés során. Ez a szabadzsírsav-tartalom növekedését okozza, ami együtt jár a pH csökkenésével, amit az anyatej alacsony pufferkapacitása nem tud megakadályozni.

Az anyatej lizozimjának szerkezete hasonló az α-laktalbuminhoz – ami az anyatej fő fehérjéje –, valamint a tojásfehérje-lizozimhoz is. Az anyatej lizozimkoncentrációja a laktációs időszak alatt a kolosztrumban lévő 14–16 mg/100 cm3-ről 3%-ig emelkedik a normál tejben az összes nitrogéntartalomra vonatkoztatva.

A kolosztrum periódusban az alkalikus és savas foszfatáz, az amiláz, a β-glükuronidáz, a kataláz, a peroxidáz, a proteáz, a tripszininhibitor és a xantin oxidáz aktivitása megnő, a lizozim és a lipáz aktivitása viszont csökken. Az anyatejben még a következő enzimek fordulnak elő: adenozin-trifoszfatáz, kolinészteráz, laktát dehidrogenáz, laktóz szintetáz és a ribonukleáz.

3.6.2.3. A tej enzimeinek táplálkozási szerepe

A táplálékkal felvett enzimeknek szerepét a felnőttek anyagcseréjében nem ismerjük. Csak a laktózmalabszorpció esetében gondolják, hogy a kezelt tejben lévő laktáz felvétele hatással lehet az anyagcserére. Másrészről a táplálékban lévő enzimek jelentősek lehetnek a kisgyerekek számára. Az újszülött csecsemő emésztő rendszerének endogén lipolitikus aktivitása alacsony, ezért az anyatejjel való lipázfelvétel szignifikáns hatással van az emésztő rendszerben folyó lipolízisre. A hasnyálmirigy-lipáz önállóan csak nagyon lassan hidrolizálja a tejben lévő zsírgolyócskák trigliceridjeit. Az anyatej lipoprotein lipáza 5 alatti pH-n, éppúgy, mint a bélben, nem stabil, de az epesók által aktivált lipáz nagymértékben megtartja az aktivitását még savas pH-n is, és ezért nagy részt vállal a tejzsír emésztésében és felszívódásában. A hasnyálmirigy által termelt lipáz ettől eltérő mechanizmussal működik; ez hidrolizálja a triglicerid mindhárom észterkötését. A zsír által képviselt energia nagy része csak akkor hasznosul, ha eredményes a lipolízis, és ehhez kell a magas lipázaktivitás.

A laktoperoxidáz, a xantin oxidáz és a lizozim baktericid tulajdonságokkal is rendelkezik, és a laktoferinnel együtt része az immunrendszernek. Ebből adódóan az anyatej jobb tápláléka a csecsemőnek, mint a tehéntej készítmények, és ezért merül fel a tehéntej készítményeknél a megfelelő enzimadagolás, mert így hasonló hatást remélnek a csecsemőtápszer esetében is.

A lizozim ellenálló az emésztő enzimekkel szemben, ezért aktivitását az egész emésztőtraktuson keresztül megőrzi. Ezt megerősíti az a tény, hogy lizozimot találtak a szoptatott csecsemők székletében, de nem találtak ilyet a mesterségesen táplált csecsemőknél. Mind az anyatejből, mind a tojásfehérjéből (ha adtak a tejhez) származó lizozim bejutott a székletbe. A lizozim közvetlen hatással van a baktériumra, mivel főleg a Gram-pozitív mikroorganizmusoknál, de az E. colinál is szétrombolja a sejtfalat. Ezenkívül közvetett baktericid hatása is van, mivel megnöveli az antitestek aktivitását.

A lizozim ezért egyike azon anyatejkomponenseknek, amelyek megvédik a csecsemőt a különböző fertőző betegségekkel szemben. Az anyatejben lévő lizozim specifikus aktivitása háromszor akkora, mint a tojásfehérjéé, a tehéntej lizozimaktivitása pedig csak harmada a tojásfehérje-lizoziménak. Néhány kísérletben 130 mg/100 g tej koncentrációban lizozimot adtak csecsemő ételéhez, aminek eredményeként a bélflóra Bifidobacterium bifidum-aránya megnőtt, míg a kóli organizmusok száma csökkent, azaz a széklet összetétele megváltozott a szoptatott csecsemők székletéhez képest. Azonban a bélben lévő bifidusflóra és a székletben lévő lizozim között meglévő kétségtelenül szoros kapcsolat ellenére nem következtethetünk arra, hogy a csecsemő étrendjéhez adott lizozim közvetlen hatással lenne a bélflórára. A fenti megfigyelést vélhetően a hasonló diétás faktorok jelenlétével lehet magyarázni, és hogy lizozim hozzáadása az ételhez nem biztos, hogy valóban bifidust segítő hatással is bír. A lizozimról még azt is feltételezik, hogy segíti a fehérje abszorpcióját és emésztését, ugyanis egy kísérletben lizozim ételhez keverése után nagyobb mennyiségű oldható nitrogént találtak a kontrollcsoporthoz képest.

A laktoperoxidáz-tiocianát-H2O2 rendszer egy olyan másik antimikrobás faktor, amely megvédi a csecsemőt a betegségekkel szemben. A laktoperoxidáz és a tiocianát minden szövetben és váladékban megtalálható, a H2O2-ot pedig a bél tejsavbaktériumai termelik vagy a xantin oxidáz segíti elő képződését. Ez a rendszer a bélben antibiotikus hatást fejt ki. A tiocianátot fiziológiai koncentrációban a laktoperoxidáz és a H2O2 oxidálja közbülső termékké, ami a baktérium sejtmembránján tevékenykedik és elpusztítja a mikroorganizmust vagy gátolja a növekedését. A laktoperoxidáz ellenáll a gyomorsavnak, amely hatást in vitro kísérletekben megerősítettek, de az in vivo bizonyítás még várat magára.

A tehéntej peroxidázaktivitása magas, a tehéntej laktoperoxidáz-tiocianát-H2O2 rendszere ezért szintén fontos lehet táplálkozási szempontból. A májban és a vesében lejátszódó anyagcsere-folyamatok megnövelik a tej tiocianáttartalmát, a H2O2-ot pedig a mikrobiológiai működés eredményezi. Ezért feltételezhető egy rendszer, ami felelős lehet a tehéntej baktericid tulajdonságaiért, és különösen hatékony a pszichrotrof organizmusokkal szemben. A legelőn tartott tehén teje elegendő tiocianátot tartalmaz, de ha mégsem, akkor tiocianát kiegészítést javasolnak a rendszer aktiválására. A reakció végterméke ártalmatlannak tekinthető, ezért a laktoperoxidáz-tiocianát-H2O2 rendszert trópusi országokban a tejromlás késleltetésére is használhatják.

3.6.3. Hormonok a tejben

Magasabb rendű szervezetek belső elválasztású mirigyei olyan szabályozó hatású anyagokat, úgynevezett hormonokat termelnek, amelyek a véráram útján a célsejtekbe jutva megváltoztatják azok anyagcseréjét. Ezek az anyagok a testtömeghez képest igen kis mennyiségben szintetizálódnak, de termelésük zavara a szervezet jelentékeny működésbeni eltérését okozhatja, így pl. közvetlen hatással lehetnek a növekedésre, a szaporodásra, az anyagcserére és a viselkedésre. A hormonális szabályzó rendszer rendkívül bonyolult és mivel az idegrendszerrel is mélyreható kölcsönhatásban áll, ezért a rendszert neurohormonális szabályozásnak hívjuk.

Az agyalapi mirigy megfelelő idegi jelzésre rendkívül kis mennyiségű elválasztó (releasing) faktort bocsát ki, amely a hipofízis első lebenyének speciális hormonrendszerét aktiválja. Az agyalapi mirigy által elválasztott anyagok másik csoportjába a gátló faktorok tartoznak, amelyek – mint a nevükből is látható – gátolják a hormonok elválasztását. Az agyalapi mirigy által termelt hormonok stimuláló jelére a másodlagos célsejtek, mint amilyenek a pajzsmirigy, a mellékvesekéreg, a here, a méh és a hasnyálmirigy belső elválasztású sejtjei, szintén hormonokat juttatnak a keringésbe, amelyek a végrehajtó célsejtek (máj, izom, csontok, ivarszervek, emlő) működését szabályozzák.

A hormonok kémiai felépítése igen változatos, hisz lehetnek szteránvázasak, katekolaminok, de lehetnek több-kevesebb aminosavból felépülő polipeptidek is. A szteránvázas hormonhatású vegyületek közé tartoznak a mellékvesekéreg- és a nemi hormonok, amelyek a progeszteronból származtathatók. Ezek közül az androgének a hím nemi hormonok kialakulását, a szőrzet növekedését, a porfirin szintézisét és a hím szexuális magatartás kialakulását, az ösztrogének a női nemi szervek kialakulását, a tumorsejtek proliferációját és a tartalék fehérjék termelését segítik. A progeszterinnek a terhesség fenntartásában, a fehérjetermelésben és bizonyos sejtek proliferációjának gátlásában, a mineralokortikoidoknak pedig az elektrolit-egyensúly fenntartásában van szerepük. A glikokortikoidok gyulladásellenes hatásúak. A mellékvesekéreg-hormonok a gliko- és mineralokortikoidok, a kortizol, a kortizon és az aldoszteron a C17-atomon nem tartalmaznak széntartalmú szubsztituenst. A hím nemi hormonok közé tartoznak az androgének, a tesztoszteron és az androszteron. Női nemi hormonok az ösztrogének (C18-szteoridok), amelyek A-gyűrűje aromás, a C10-atomon pedig nincs metilcsoportjuk. Közülük leghatásosabb az ösztradiol, míg kevésbé hatásos az ösztron és az ösztriol.

A hormonok másik csoportjába a polipeptid hormonok tartoznak, amelyek közül legismertebb az oxitocin, a vazopresszin, az adrenokortikotrop hormon, valamint az inzulin.

Az oxitocin és a vazopresszin rendkívül hasonló felépítésű, mindkét hormon a simaizmok működésére hat: az oxitocin a méh izomzatának, a vazopresszin pedig a véredények sima izomsejtjeinek összehúzódását fokozza. Ismertebb peptid hormon még a bradikinin, a növekedési hormont reguláló faktor, a parat hormon, a kalcitonin, a lipotróp hormon és a prolaktin.

A hormonok hatásukat kétféle módon tudják kifejteni:

  • Egy részük a célsejtekbe nagy méretük, valamint poláros szerkezetük miatt nem hatol be, hanem a célsejtek felületén elhelyezkedő speciális receptorokhoz kötődik, megváltoztatja a receptormolekulák konformációját és utasítja a célsejteket valamilyen folyamat megindítására vagy megállítására.

  • Az apoláros szerkezetű hormonok áthatolva a sejtek membránján a sejten belül elhelyezkedő receptormolekulákhoz kapcsolódnak, és szabályozzák a sejtben pl. a fehérjeszintézist. A szteroid hormonok lipidoldékonyságának révén tehát akadály nélkül bejutnak ugyan bármely sejtbe, viszont csak speciális sejtek működését befolyásolják már igen kis koncentrációban is.

Kémiai jellegüktől függetlenül a hormonhatásban rendszerint az alábbi három szakasz különböztethető meg:

  • A külső vagy belső környezetben specifikus változás hatására megindul a hormonelválasztás, és a termelődő hormonok eljutnak a specifikus receptort tartalmazó sejtekhez.

  • A célsejtekben nem specifikus módon hatást gyakorolnak az enzimműködésre.

  • A nem specifikus hatás a differenciált sejtben specifikus programnak megfelelő jellegzetes változásokat indukál.

Hormonok tehát az állat- és a növényvilágban mindenütt előfordulnak, ezért kis mennyiségben a tehéntejben és az anyatejben is megtalálhatóak. A tehéntej ösztrogéntartalma 60–200 pg/cm3, a kolosztrumé 1 ng/cm3. A laktációs periódus alatt vagy a terhesség előrehaladtával a tej ösztrogéntartalma megnő, amíg el nem éri a kolosztrumban található szintet. Nem tudjuk, hogy a kolosztrumban található nagymennyiségű ösztrogén jótékony hatású-e az újszülött számára.

A tehéntej átlagos természetes progeszteronkoncentrációja 13 ng/cm3, amelyből a kolosztrum nagyon keveset tartalmaz, a vemhes állatok tejében viszont több progeszteron lehet. Egy kísérletben intravénásan adagolt progeszteronnak csak 0,1–0,2%-a ment át a tejbe. Szoros kapcsolat áll fenn a tejtermékek zsír- és hormontartalma között, ezért a fölözött tej csak 2 ng hormont tartalmaz milliliterenként, míg a vaj hormontartalma 300 ng/cm3.

A kolosztrum és a tej 0,2–0,7 ng/cm3 glikokortikoid hormont tartalmaz, amelynek szintje tovább csökken a laktáció folyamán, és koncentrációját nem befolyásolja a vemhességi állapot. A glikokortikoid elsősorban a tej fehérjéivel kapcsolódik, a petefészek-szteroidok pedig a lipidfrakciókhoz kötődnek. A masztitisz kezelésére ezeket a hormonokat használva soha nem nő a tej hormontartalma, a glikokortikoid kortizolkoncentrációja viszont megnő a tejben, amikor az állatot stressz éri. Az összes kortikoid koncentrációja átlagosan 3–4 ng/cm3 a tejben.

A prolaktin a tejben átlagosan kb. 50 ng/cm3 koncentrációban van jelen. A kolosztrum prolaktintartalma magasabb, majd csökken a laktáció folyamán. A tej 50–150 pg tesztoszteront tartalmaz milliliterenként, amely hormonszint az állat szexuális ciklusától függ. A prosztaglandin-F hormon csekély és változó mennyiségben (0,1–0,4 ng/cm3) található a tejben. A prosztaglandin koncentrációja egy intramuszkuláris injektálás után csak a kezelést követő első tejben nőtt meg. Amikor tejelő állatokat hormontartalmú gyógyszerekkel kezelnek vagy ha hormonokat használnak a tehenek ivarzásának szinkronizálására, esetleg a tejelválasztás növelésére, fennáll a veszélye annak, hogy a hormonok bekerülnek a tejbe. Ez függ a dózistól, a hormon kémiai szerkezetétől, a vivőanyagtól és a kezelés módjától. A hormonok tejbe kerülését meg kell előzni a fogyasztóra ható egészségkárosító hatása miatt. Ösztrogénnel, gesztagénnel és kortikoidokkal végzett kísérletek azt mutatják, hogy ezek a hormonok a tejben csak akkor fordulnak elő, ha igen nagy dózisban vagy nem szájon át adják azokat. A takarmány gesztagén hormonokkal való kezelése vagy a hormonok intramuszkuláris injektálása nem okozott hormonmaradványt a tejben. Intravénás injekcióval való kezelés után 10 ng hormonszintet csak a kezelést követő második fejésig tudtak kimutatni a tejből.

A tejben a hormonegyensúly megzavarása miatt megnövekedett hormonszint, az állat szexuális ciklusa vagy hormonkezelés megrontja a tej zamatát és elősegíti az oxidált íz kialakulását. Az élelmiszerekben természetesen előforduló hormonok koncentrációja olyan alacsony, hogy a mai napig semmilyen biológiai jelentőséget nem tulajdonítottak neki. A tejben természetesen előforduló hormonoknak gyakorlatilag semmilyen hatása sincs a fogyasztóra, és a tej viszonylag biztonságosnak tekinthető az exogén hormonok tekintetében is, amelyek szájon át való felvételkor is hatásosak. A tej és a tejtermékek ösztrogénszintje túl alacsony a biológiai aktivitás kialakításához.

Az anyatej ösztrogéntartalma öt nappal a szülés után a legmagasabb (kb. 600 ng/cm3), majd 10 ng/cm3-re csökken. A pregnandiol a tehéntejben nem fordul elő, az anyatejben viszont 150–450 ng/cm3 koncentrációban található. A tehéntejben is megtalálható 17-ketoszteroid koncentrációja 36 μg/cm3 a szülés után négy nappal, és 400 ng/cm3-re csökken a laktáció 20. napjára. A szoptatott csecsemők több ösztrogént választanak ki a vizeletben, mint a tehéntej készítményekkel tápláltak. Azt gondolják, hogy az anyatej magasabb szteroidtartalma a laktáció korai szakaszában kedvezőtlen hatással van a csecsemő bilirubinmetabolizmusára. Az anyatejben található egyéb hormon még a tiroxin és trijód-tironin.

Az anyák a szervezetükbe jutott ösztrogénnek kevesebb, mint 0,4%-át választják ki a tejben 24 órán belül. A fogamzásgátló tablettákban lévő kis mennyiségű szteroid bekerül az ezeket a készítményeket szedő anyák tejébe, ezért kapcsolat lehet ezen hormonok és a hormonkészítményeket szedő anyák tejét fogyasztó csecsemők növekvő sárgasága között.

3.6.4. A tej egyéb szerves vegyületei

A tej és a tejtermékek kismennyiségben olyan vegyületeket is tartalmaznak, amelyek részt vesznek ízének és illatának kialakításában, befolyásolják eltarthatóságukat, és köztük speciális élettani hatású komponensek is találhatók.

Elsősorban az erjesztéssel készült tejtermékek (kefir, joghurt, kumisz) tartalmazhatnak kisebb-nagyobb koncentrációban alkoholokat. Az alkoholokat a szénhidrogénből úgy vezetjük le, hogy bennük egy vagy több hidrogénatomot hidroxilcsoporttal helyettesítünk. A hidroxilcsoportot tartalmazó szénhidrogén váz szerkezetétől függően az alkohol lehet alifás vagy ciklikus szerkezetű, telített vagy telítetlen, ha pedig a szénhidrogéncsoport aromás gyűrűhöz kapcsolódik, akkor a vegyület aromás alkohol.

Az egyértékű alifás alkoholok között vannak az élelmiszer-ipari szempontból legfontosabb alkoholok, amelyek homológ sort alkotnak. Közülük tejtermékekben leginkább az etil-alkohol (CH3CH2OH) fordul elő, ami színtelen, víztiszta, kellemes szagú és égető ízű folyadék. Hidegen vagy melegen számos illóanyagot jól old, minden élő szervezet számára erős méreg. A 70%-os alkohol elpusztítja vagy fejlődésükben gátolja a mikroorganizmusokat. Az etil-alkohol-képződés legrégebben ismert módja a szeszes erjedés, amelynek során glükózból alkohol és szén-dioxid képződik.

C6H12O6 → 2 CH3CH2OH + 2 CO2

Élelmiszeripari szempontból jelentősek az alkoholtartalmú italok. Közülük kiemelést érdemel a kumisz, mely 1,5–2,5% alkoholtartalmával kellemes és tápláló élvezeti cikk. Az emberi szervezet számára a kis mennyiségben fogyasztott alkoholtartalmú ital előnyös hatású, étvágygerjesztő, emésztést elősegítő és szorongást oldó lehet, nagy mennyiségben azonban rendkívül káros.

Az oxovegyületek jellemzője a =C=O karbonilcsoport, amely attól függően, hogy az oxocsoport láncvégi vagy láncközi C-atomhoz kapcsolódik, lehet aldehid vagy keton. Az aldehidek általános szerkezete R–CHO. A legreakcióképesebb vegyületek közé tartoznak, amelyek primer alkoholokból keletkeznek enyhe oxidációval; továbboxidálva őket karbonsavakat kapunk. Az aldehidek jellemző reakciói az addíció, a polimerizáció és a kondenzáció. Az élelmiszerekben az aldehidek az aminosavak bioszintézise során, az aminosavak enzimes dezaminálásánál vagy transzaminálásánál, az aminosavak és a karbonilszármazékok közti reakció során, a telítetlen zsírsavak autooxidációjánál, a linol- és linolénsav enzimes lebontásánál, továbbá a karotinoidok átalakulása során képződhetnek. Jellemző illatuk révén a különböző élelmiszerek aromaanyagainak összetevői, és részt vesznek az élelmiszerek nem enzimes barnulási folyamataiban is.

Az acetaldehid (etanal) kis koncentrációban gyümölcsillatú, az alkoholos erjedés és az ecetsavgyártás fontos köztiterméke. Az etil-alkohol alkohol dehidrogenáz enzim hatására acetaldehiddé alakul. Képződhet ezenkívül a szervezet szénhidrát-anyagcseréjében és az alanin lebomlása során is.

A ketonokban a karbonilcsoport mindkét vegyértékével szénatomhoz kapcsolódik. Reakcióik hasonlítanak az aldehidekéhez, de azoknál nehezebben oxidálhatók, aminek során láncszakadás következik be. Többségük jellegzetes, de nem kellemetlen illatú vegyület. Az alifás ketonok főként zsírtartalmú élelmiszerekben fordulnak elő; zsírsavakból képződnek oxidációval. A folyamat egyik útja a mikroorganizmusok által katalizált oxidáció, amelynek végterméke az R-metil-keton. Ezen az úton 5–9 szénatomos ketonok képződnek, amik fontos aromaanyagok. Az aceton (2-propanon) az élő szervezetben az acetecetsav dekarboxileződésével képződik. Hidroxi-keton az acetoin (3-hidroxi–2-butanon), amely kellemes illatú, az állati és az emberi szervezet természetes alkotója. Számos mikroorganizmus is termel acetoint, ami a vajgyártás fő aromaanyaga. A vajon kívül előfordul a kenyérben, a sörben, a narancsban, a csirkehúsban és a friss zöldborsóban is. A melasz erjesztésének egyik mellékterméke. A diacetil (2,3-butándion) az acetoin vagy a 2-butanon oxidációjával képződik. A folyamat enzimatikus hatásra is végbemegy, amelynek a vajgyártásban van jelentősége. A diacetil a vaj legjellegzetesebb aromaanyaga. A vajon kívül előfordul még a sajtban, a babérolajban, több illóolajban, alkoholtartalmú italokban és a kávéaromában.

A tej és tejtermékeknek fontos összetevői a szerves savak és származékaik, amelyek közül legjelentősebbek az észterek és a laktonok. A szerves savak karboxilcsoportot (–COOH) tartalmazó szerves szénvegyületek. Az ásványi savaknál gyengébbek, a dikarbonsavak a monokarbonsavaknál erősebbek. Legjellemzőbb tulajdonságuk, hogy az alkoholokkal észtert képeznek, fontos átalakulásuk a dekarboxileződés, és megfelelő körülmények között alkohollá redukálhatók. A tejben és a tejtermékekben a szerves savak részt vesznek az íz- és illatanyagok kialakításában. A pH változtatásával szabályozzák egyes, technológiai szempontból fontos reakciók sebességét és védelmet nyújtanak a mikrobiológiai romlás ellen.

A telített monokarbonsavak közül legjelentősebb az ecetsav (CH3COOH), amely áthatóan savanyú ízű és szagú, vízgőzzel desztillálható illósav, disszociációs állandója 25 °C-on 1,85 · 10–5. Előfordul minden olyan élelmiszerben, amely alkoholos vagy savas erjesztéssel készül (savanyú tejkészítmények, kenyér, alkoholtartalmú italok). A propionsav (CH3CH2COOH) gyenge sav, amit a propionsav-termelő baktériumok hexózokból állítanak elő. A propionsav ezért előfordul minden olyan élelmiszerben, ahol megvannak a propionsavas erjedés feltételei. Fontos szerepe van a sajt érésében, mert részt vesz az aromaanyagok kialakításában. Az n-vajsav [CH3(CH2)2COOH] kellemetlen, átható szagú, az ecetsavnál gyengébb sav. A vajsavtermelő baktériumok szénhidrátokból és tejsavból állítják elő, anaerob körülmények között. Azokban az élelmiszerekben fordul elő, amelyek gyártása során erjedési folyamatok mennek végbe, így megtalálható a rokfort és parmezán sajtban is.

A 2-metil-butánsav (α-metil-vajsav) egyes sajtféleségekben, a kapronsav (hexánsav) a tejben, a sajtban, a sörben, a teában és a málnában, az önantsav (n-heptánsav) a sörben, az almahéjban, a sajtban, a savanyú káposztában, a teában és a kávéban fordul elő.

A telítetlen dikarbonsavak közül az etiléndikarbonsav transz izomere, a fumársav részt vesz a citrátkörben, gyakorlatilag minden olyan sejtben megtalálható, ahol a citrátkör lejátszódik. A telítetlen trikarbonsavak közül az akonitsav cisz-izomere a citromsavciklus közbülső terméke, ezért szinte mindenütt megtalálható élelmiszereinkben. A tejsav (2-hidroxi-propionsav) víztiszta, „tiszta” savanyú ízű vegyület. Három izomer módosulata létezik, amelyek közül a D(–) tejsav a szénhidrátok tejsavas erjedése során képződik, az L(+) tejsav pedig az állati szervezetben a glikogén lebontásának terméke. A tejsav kellemes savanyú íze miatt különböző élelmiszerek ízesítésére alkalmas. Fontos szerepe van számos élelmiszer gyártásánál, pl. a savanyú tejkészítmények, a mikrobiológiai úton savanyított zöldségfélék, a kenyér gyártásánál, a friss húsok érésénél.

Az almasav három módosulatából a természetben csak az L-módosulat található meg, amely köztes termék a citrátciklusban. Különösen sok található belőle az éretlen almában, az egresben és a szőlőben, és előfordul még a vérben, a mézben és a borban is. A borkősav a természetben csaknem kizárólag a D(+)-borkősav formában fordul elő. A természetben széles körben megtalálható a különféle növényekben: a szőlőben, a galagonyában, a meggyben és a berkenyében. Az újborból jelentős mennyiségben válik ki savanyú káliumsója, a borkő. A borkősavat sütőporokba, gyümölcszselék, cukorkák, fagylalt ízesítésére és a limonádék savanyítására használják.

A citromsav (2-hidroxi-propán-trikarbonsav-(1,2,3)) kellemesen savanykás ízű, nagyon reakcióképes vegyület, amely minden élőlényben megtalálható, hisz a sejtlégzésben a citrátciklus előtagja. A citrom különösen sok citromsavat tartalmaz, amiből az iparban előállítják. Kellemes, savanykás íze miatt cukorkák, fagylaltok, üdítőitalok, likőrök, italporok készítésére, fűszerek, mártások ízesítésére az élelmiszeripar széles körben alkalmazza. A citromsavból kitűnő puffer állítható elő, ezért különböző élelmiszerek, elsősorban tejtermékek gyártásakor előszeretettel használják. Komplexképző hatása miatt alkalmas a kalciumion-lekötése révén véralvadás gátlására. A réz- és a vasionok komplex alakban való megkötése miatt a zsírokhoz adagolt antioxidánsok mellett szinergetikus hatása van.

Az aromás karbonsavak közül a benzoesav és származékai, a p-hidroxi-benzoesav és a p-hidroxi-benzoesav-észterek, valamint a szalicilsav baktericid és fungicid hatásúak, ezeket bizonyos élelmiszereknél tartósítószerként is használják. Néhány aromás karbonsav a különböző élelmiszerekből is kimutatható; az íz- és aromaanyagok részei.

A szerves savak észterei rendkívül fontos aromaképző vegyületek, ugyanis a szerves savak alifás alkohollal képzett észtereire jellemző, hogy kis szénatomszámú képviselőik gyümölcsillatúak. A vajsav alkil-észterei kellemes gyümölcsillatú vegyületek, az n- és izo-vajsavészterek egy-egy gyümölcsre emlékeztető illataroma hordozói. A vajsavészterek előfordulnak többek között a különféle sajtokban, felhasználják aromák, eszenciák készítéséhez.

A laktonok a hidroxi-karbonsavak belső észterei, amelyek γ- és δ-hidroxisavakból spontán képződnek. A γ-lakton öttagú, a δ-lakton hattagú gyűrűs vegyület. A laktonok élelmiszerekben is előfordulnak, és mivel néhányuknak kicsi az ízküszöbértéke, ezért jelentős élelmiszeraroma-komponensek. A γ-laktonok inkább a növényi, a δ-laktonok pedig főként az állati eredetű élelmiszerekben fordulnak elő. A γ- és δ-laktonokon kívül az élelmiszerekben még makro- és biciklusos laktonok is előfordulnak.

3.6.5. Szerves savak a tejben

Citromsav. A tejben a citromsav átlagos koncentrációja 1,7 g/dm3, a szélsőértékek pedig 0,9–2,3 g/dm3, amelynél a kolosztrum lényegesen több citromsavat tartalmaz (3–5 g/dm3). A tejben lévő szerves savaknak kb. 90%-át a citromsav teszi ki. Úgy tűnik, hogy a takarmány összetétele nem befolyásolja a tejben lévő citromsav mennyiségét, de összefüggést figyeltek meg a κ-kazein genetikai variánsainak típusaival, ugyanis szignifikánsan nagyobb a citromsav koncentrációja A-variáns esetében. A tej citromsavtartalma csökken a tejelválasztás zavara esetén. A tejben lévő citromsav több, mint 90%-a oldatban van, 6–7%-a kolloidális állapotú, valószínűleg kalcium-kazeinát komplexhez kapcsolódva. Az anyatej kevesebb citromsavat tartalmaz, mint a tehéntej (0,2–1,5 g/dm3), a csecsemőtápszer készítmények pedig 0,8–2,9 g citromsavat tartalmaznak literenként.

A citromsav az emlőmirigyekben a piruvátból képződik. Az ásványi anyagokkal együtt a tej pufferrendszerének a része, hozzájárul a kalcium-kazeinát komplex stabilitásához és a tejtermék kultúrák ízanyagához. A citromsav gyorsan metabolizálódik, ezért valószínűtlen, hogy valaha is elérhesse a toxikus koncentrációt. Élettani szerepe az, hogy csökkenti az ionos állapotú szérumkalcium vizeletben való kiválasztását, és így megelőzi a csontok túlzott demineralizálódását. A citromsav elősegíti a mineralizációt, ezért a csecsemő táplálkozásában fontosnak tartják az exogén pótlást, bár a citromsavpótlás a szervezet által szintetizált mennyiségének csak egy töredékét jelentheti.

Neuraminsav. A neuraminsav a tejben acetilezett formában van jelen, azaz N-acetil-neuraminsav, amit laktamin- vagy szialinsavnak is hívnak. A tejben nitrogéntartalmú oligoszacharid csoport is tartalmaz laktaminsavat. A szialinsavnak kb. 80%-a kazeinhez, főleg a κ-kazein glikomakropeptidjéhez kapcsolódik, tehát pozitív összefüggés van a tej szialinsav- és fehérjetartalma között. A tej átlagos szialinsav-koncentrációja 15 mg/100 cm3 körül van, a szélsőértékek 8–100 mg/100 cm3. A kolosztrum és a laktáció végén fejt tej több szialinsavat tartalmaz, és több szialinsav található a beteg állat tejében, különösen azoknál, melyeknél rendellenes a tejelválasztás. A különböző fajták tejének szialinsav-tartalmában különbségek lehetnek. A κ-kazein 2,3%, az összes kazein pedig kb. 0,35% szialinsavat tartalmaz. A szialinsav részt vesz a kazein-komplex stabilitásában.

Az anyatej kb. 50 mg szialinsavat tartalmaz 100 cm3-enként, ami több, mint a tehéntejé, és a kolosztrumban még ennél is nagyobb a koncentrációja. A szoptatott és mesterségesen táplált csecsemők szérumában közel azonos volt a neuraminsav-koncentráció. Mivel a neuraminsav és acetilezett származéka a glikolipidek és glikoproteinek szintézisének építőköve, ezért lehetséges, hogy a csecsemő táplálékában az agy idegszövete kialakulásához fontos a jelenléte. Az anyatejben lévő bőséges menynyiségű neuraminsav szintén közreműködik a kóli baktériumok és sztafilokokkuszok növekedésének gátlásában.

Nukleinsavak. A nukleinsavak minden sejt alkotórészei, a tejben ribonukleinsavként (RNS), dezoxiribonukleinsavként (DNS) és nukleotidokként fordulnak elő. A tehéntejben lévő DNS hasonló koncentrációban van jelen, mint az anyatejben (1,2 és 1,5 mg/100 cm3), de az anyatej több RNS-t tartalmaz (11,5 mg/100 cm3 a tehéntej 5,4 mg/100 cm3-ével szemben). A tehéntejben lévő nukleotidok 80%-a orotsav formában van jelen, ami teljesen hiányzik az anyatejből. A nukleinsavak túlnyomórészt a savóhoz és a kazeinhez kötődnek, és csak kis mennyiségben találhatók a zsírfázisban. Az orotsav mellett a tehéntej kis mennyiségben tartalmaz uridin, guanozin, adenozin és citidin nukleotidokat is. A tehén kolosztruma magasabb koncentrációban tartalmaz néhány nukleotidot, főleg UDP-glükózt, UDP-galaktózt és más uridinszármazékokat. A tehén kolosztruma viszonylag nagy koncentrációban tartalmaz pirimidin nukleotidokat is, de koncentrációjuk az érett tejben alacsony.

A 3.6.1. táblázat az anyatej és a tehéntej fontos nukleotidjait tartalmazza, amelyeknek tejben található mennyiségét illetően lényeges eltérés van az egyes szerzők között. Az anyatej nukleotidjai, amelyek UDP-ből és cukrokból állnak, különös figyelmet érdemelnek, mivel ezek, éppúgy, mint más oligoszacharidok, bifidusfaktornak tekinthetők. A táblázatban közölt nukleotid oligoszacharidok mellett az anyatej még az uridin-5-difoszfát-N-acetil-laktózamint (UDP-X1), az uridin-5-difoszfát-glükózt (UDPG), és az uridin-5-difoszfát-galaktózt (UDP-Gal) is tartalmazza. Az anya kolosztruma nagyobb koncentrációban tartalmaz nukleotidokat, főleg guanozin- és adenozinszármazékokat, mint az anyatej. Közlemények szerint a kecske teje lényegesen több adenozin-trifoszfátot (ATP) tartalmaz, mint akár az anyatej, akár a tehéntej.

3.6.1. táblázat - Az anyatej és a tehéntej nukleotidtartalma

Nukleotid

Mennyiség (mg/dm3)

anyatej

tehéntej

Citidin-5-monofoszfát (CMP)

10,8–18,0

2,97

Adenozin-5-monofoszfát (AMP)

0,9

Ciklusos-3,5-adenozin-5-monofoszfát (3,5-AMP)

0,22

1,38

Guanozin-5-monofoszfát (GMP)

0,27–0,53

Uridin-5-monofoszfát (UMP)

1,14–1,33

Uridin-5-difoszfát-N-acetil-glükózamin + fukóz (UDP-X3)

1,60

Uridin-5-difoszfát-N-acetil-glükózamin + uridin-5-difoszfát-

N-acetil-galaktózamin (UDP-AG + UDP-AGal)

2,60–3,61

Uridin-5-difoszfát-glükuronsav +

+ uridin-5-difoszfát (UDP-GS + UDP)

1,27–2,18

Orotsav

61,9


Megoszlanak a vélemények arról, hogy az étrendben szereplő nukleotidoknak van-e élettani hatása. Egyrészről azt gondolják, hogy az RNS szerepet játszik a zsíremésztésnél, mivel meggyorsítja a tejzsír enzimatikus hidrolízisét, másrészről a tej alacsony nukleinsav-tartalma előnyt jelent a hússal szemben, mert a nagy nukleinsav-tartalmú, nagymennyiségű hús elfogyasztása a szervezetben nagymennyiségű húgysav képződéséhez vezet, ami felelős lehet a húgykő és a köszvény kialakulásáért. Az átlagos napi nukleinsav-felvételt közlemények 1,1 g-ra teszik. A ciklusos nukleotidok, a ciklikus AMP és a ciklikus GMP változatlanul érik el az emésztő rendszert és abszorbeálódnak. Lehetséges, hogy szerepet játszanak az újszülött növekedésének szabályozásában. A táplálékban lévő nukleotidokat a növésben lévő szervezet a nukleinsav-szintézis prekurzoraiként használja, ezért Japánban nukleotidokat adnak a csecsemőtápszerekhez. Azt állítják, hogy ez a kiegészítés előnyt jelent az anyatejhez jobban hasonló tehéntejíz produkálásában és segíti a kazein koagulációját a gyomorban, javítva az emészthetőséget.

Az orotsav a tehéntej egyedüli nukleotidja. Az átlagos orotsav-koncentráció 75 mg/dm3, 20–180 mg/dm3 szélsőértékekkel. A savó több, a kolosztrum kevesebb orotsavat tartalmaz. Az orotsav koncentrációja emelkedik a laktáció alatt, és értéke az évszaktól is függ. A tőgybetegségek csökkentik a tej orotsavtartalmát.

Az orotsav befolyásolja a zsíranyagcserét, ugyanis mérsékelt mennyiségben hypolipaemiához vezet, de több mint 0,1%-nyi felvétele a máj zsíros elfajulását okozza. A tejben lévő orotsav az emberre nem ártalmas, mert a tej magas kalcium- és laktóztartalma miatt megvédheti a májat az elzsírosodással szemben. Azt találták, hogy az orotsav növekedési faktor a Lactobacillus bulgaricus számára, és néhány szerző azt gondolja, hogy vitaminszerű tulajdonságokkal is bír, mivel részt vesz a nukleinsavak szintézisében, és kimutatták, hogy a laboratóriumi állatokra is kedvező hatással van. Az orotsavat koleszterincsökkentő faktornak is tekintik, mert csökkenti a májban lévő koleszterin bioszintézisét. Az orotsav részt vehet a májban lejátszódó detoxikációs folyamatokban is.

Más szerves savak. A tej kis mennyiségben tartalmaz vajsavat, propionsavat, piroszőlősavat, hangyasavat és tejsavat, valamint nyomnyi mennyiségben még más szerves savakat is. A hippursav a növényevők anyagcseréjének mellékterméke, és kb. 30–60 mg/dm3 koncentrációban fordul elő a tejben. Legeltetéskor koncentrációja magasabb, mint nagyobb mennyiségű abrakfogyasztáskor. A benzoesav szintén természetes alkotórésze a tejnek, a nyers tejben 3–6 mg/dm3 koncentrációban van jelen. A tejtermékek 50 mg benzoesavat is tartalmazhatnak literenként, mivel ez a sav a starterkultúrák anyagcseréjének mellékterméke. A tejben jelenlévő egyéb savak: a húgysav, az oxálsav, a szalicilsav, és az α-liponsav, amit növekedési faktornak gondolnak, ami a zsírgolyómembránban foglal helyet.

Szerves savak adagolása a csecsemőtápszerekhez. Az utóbbi időben gyakran tejsavat vagy citromsavat adagolnak a csecsemőtápszerhez, és savanyított tejet vagy ilyen tejből készült tejport is használnak a csecsemő táplálásánál. A savak csecsemőtejhez való adagolásának egyik oka, hogy a csecsemő gyomra még nem képes elegendő savat termelni, és a sav hozzáadása a tejhez a kívánt finom szemcsézettségű, könynyen emészthető kazeinkoagulátumot okoz a gyomorban. A másik ok, hogy a savanyított tej véd a kólibaktériumok és a nitrátot redukáló baktériumok fertőzésével szemben, ami különben methaemoglobinémiát okozhat. A csecsemőtápszerhez adott savkiegészítés esetén kedvező hatást találtak a gyomor-bél hurut esetén: a fertőzésveszély a csecsemőknél észrevehetően csökkent, és a patogén szervezetek eltűntek a székletből.

Vannak azonban olyan adatok is, amik kétségbe vonják a szerves savak csecsemőtápszerekhez való adagolásának előnyét. A savas tej nem alkalmas az élet első hónapjában és még kevésbé felel meg a koraszülött csecsemőnek. Bár az ilyen tejeket később jól tűri, nem nő a táplálékok abszorpciója és retenciója, így nem találtak különbséget a savanyított és normál tejet fogyasztó csecsemők tömeggyarapodásában. A tejsavat D(–) és L(+) tejsav keverékeként adják a tápokhoz. A D(–) tejsav sokkal kevésbé hasznosul a csecsemő számára, mint az L(+) forma, és a fiatalabb csecsemő kevésbé képes a tejsav metabolizálására. Sajátos veszély az is, hogy a savas tej felboríthatja a szervezet sav-bázis egyensúlyát, így megnő az acidózis veszélye. Egy további bizonyíték a csecsemőtejek savkiegészítése ellen azon a megfigyelésen alapszik, hogy sok csecsemő élete első három hónapjában tejsav-intoleranciával rendelkezik, és hogy a tejsav metabolizmusában lévő zavar meglehetősen gyakorinak látszik. Patológiás körülmények között a savanyított tej sokkal könnyebben megzavarja a különböző szervek működését és anyagcseréjét, különösen a veséét, ezért a savak hozzáadását a tejhez napjainkban csak mint történeti érdekességet emlegetik, és azt javasolják, hogy a csecsemőtápszerhez a továbbiakban ne adagoljanak savakat.